封面文章!中科院研究员团队在《Cell》子刊发表研究成果

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摘要:2025年5月19日,国际学术期刊Developmental Cell以封面文章发表了中国科学院分子植物科学卓越创新中心赵杨研究组的研究论文,题目为“Calcium-dependent protein kinases CPK3/4/6/11 and 27 re

植物如何感应干旱?

2025年5月19日,国际学术期刊Developmental Cell以封面文章发表了中国科学院分子植物科学卓越创新中心赵杨研究组的研究论文,题目为“Calcium-dependent protein kinases CPK3/4/6/11 and 27 respond to osmotic stress and activate SnRK2s in Arabidopsis”。该研究鉴定了渗透胁迫下Ca2+信号的解码元件CPK3/4/6/11/27,解析了Ca2+-CPKs-SnRK2s的信号级联通路。杂志同期发表了德国科学院院士Rainer Hedrich和国际著名植物学家Dietmar Geiger教授撰写的Preview文章,题目为“A kinase cascade drives fast calcium-induced osmotic stress response in plants”,评述了该研究的学术意义与影响力。

2025年5月29日,赵杨研究组在STAR Protocols发表方法文章“Protocol for detecting SnRK2 kinase activity in plants by immunoblotting, in-gel assay, band shift, and immunoprecipitation”,总结了胁迫信号核心激酶SnRK2的活性检测方法。

封面设计

封面插图展示了植物如何响应由干旱环境等引起的渗透胁迫。拟人化的拟南芥小苗所扎根的龟裂土地及头顶的太阳象征胁迫环境,胁迫刺激(闪电符号)触发瞬时的Ca²⁺信号(绿色小球),这些信号由钙依赖蛋白激酶CPKs(绿色水滴)解码。激活的CPKs会磷酸化(紫色小球)并激活SnRK2蛋白激酶(红色水滴),从而激活渗透胁迫的下游应答(封面图像由论文第一作者李庆忠设计)。

封面论文

干旱、盐胁迫以及低温等导致植物受到高渗胁迫,严重危害粮食生产安全。渗透信号是一种“复合信号”,其感应和传导机制较为复杂,其中瞬时激发的Ca2+信号和快速激活的SnRK2激酶是两种重要的早期应答(JIPB, 2024)。然而,渗透胁迫下Ca2+信号的解码及其对核心激酶SnRK2的调控尚不清楚,其研究难点在于渗透胁迫下Ca2+信号解码元件的鉴定。

在本研究中,研究人员提出CPK3/4/6/11/27激酶解码Ca2+信号,并介导SnRK2激活的渗透早期信号模型。首先渗透胁迫诱导植物胞质自由Ca2+浓度快速升高;CPK3/4/6/11/27通过C端EF手形结构域与Ca2+的结合引起的蛋白构象变化,激活自身激酶活性,实现渗透胁迫下Ca2+信号的感知和解码;之后CPK3/4/6/11/27与SnRK2互作,并通过磷酸化修饰激活SnRK2激酶,实现渗透早期信号的传递,调控胁迫应答。

赵杨研究组近期研究提出渗透信号激活SnRK2激酶的两步激活机制,并提出不同亚组SnRK2响应渗透“复合信号”中不同的分解信号,且介导不同的生物学过程(Dev Cell,2025;Sci Adv,2025;EMBO J,2024)。其中创制的pSnRK2抗体可特异性识别多个物种中激活态SnRK2,已成为渗透和ABA相关信号研究的重要工具,支持了RAF、CPK、CARK1等激酶以及TOPP磷酸酶的多项研究工作,有力推动了植物胁迫应答及相关交叉方向研究进展。

中国科学院分子植物科学卓越创新中心博士后李庆忠和兰州大学胡涛教授为该论文共同第一作者,赵杨研究员为通讯作者。该项研究得到国家自然科学基金、中国科学院基础与交叉前沿科研先导专项、上海市科学技术委员会和中国科学院分子植物科学卓越创新中心逆境生物学研究中心的资助。

赵杨研究组合影

Preview观点

基于该研究成果,Preview文章总结了植物对干旱和渗透胁迫的应答机制,认为植物胁迫应答具有Ca2+信号介导的快速响应和ABA信号介导的慢速响应,其中CPK3/4/6/11/27和SnRK2激酶的级联传导介导渗透胁迫应答的快速响应。

渗透胁迫下快速钙信号和慢速ABA信号激活SnRK2的不同机制

论文链接:https://doi.org/10.1016/j.devcel.2024.12.036

Preview链接:https://doi.org/10.1016/j.devcel.2025.04.019

来源:科学博览

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